Треонин

Треонин (англ. Threonine; α-амино-β-гидроксимасляная кислота; 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) представляет собой аминокислоту, которая используется в биосинтезе из белков. Он содержит α-аминогруппу (которая находится в протонированной форме -NH +3 в биологических условиях), карбоксильную группу (которая находится в депротонированной форме -COO - в биологических условиях) и боковую цепь, содержащую гидроксильную группу, делая его полярной, незаряженной аминокислотой. Это важно для человека, то есть организм не может его синтезировать: его нужно получать из рациона. Треонин синтезируется изаспартат в бактериях, таких как кишечная палочка. Он кодируется всеми кодонами, начинающими AC (ACT, ACC, ACA и ACG).

Треониновые боковые цепи часто связаны водородом; наиболее распространённые небольшие мотивы, сформированные на основе взаимодействия с серина: ST получается, ST мотивы (часто в начале альфа-спиралей) и скобы ST (обычно в середине альфа-спиралей).

Модификации

Треониновый остаток подвержен многочисленным посттрансляционным модификациям. Гидроксильная боковая цепь может пройти O -связанное гликозилирование. Кроме того, треонина подвергаются фосфорилирования под действием треонина киназы. В своей фосфорилированной форме его можно назвать фосфотреонином. Фосфотреонин имеет три потенциальных координационных центра (карбоксильная, аминогруппа и фосфатная группа), и определение способа координации между фосфорилированными лигандами и ионами металлов, присутствующими в организме, важно для объяснения функции фосфотреонина в биологических процессах.

Это является предшественником из глицина, и может быть использовано в качестве пролекарства, чтобы надёжно поднять уровень глицина мозга.

История

Треонин был последней из 20 обнаруженных протеиногенных аминокислот. Он был открыт в 1936 году Уильямом Каммингом Роузом в сотрудничестве с Кертисом Мейером. Аминокислоту назвали треонином, поскольку она была сходна по структуре с треоновой кислотой, четырёхуглеродным моносахаридом с молекулярной формулой C₄H₈O₅.

Треонин является одной из двух протеиногенных аминокислот с двумя хиральными центрами, другой является изолейцин. Треонин может существовать в четырёх возможных стереоизомерах со следующими конфигурациями: (2 S, 3 R), (2 R, 3 S), (2 S, 3 S) и (2 R, 3 R). Тем не менее, название L-threonine используется для одного диастереомера, (2 S, 3 R) -2-амино-3-гидроксибутановую кислоту. Второй стереоизомер (2 S, 3 S), который редко присутствует в природе, называется L- аллотреонином. Два стереоизомера (2 R, 3 S) - и (2 R, 3 R) -2-амино-3-гидроксибутановой кислоты имеют лишь незначительное значение.

Биосинтез

Как незаменимая аминокислота треонин не синтезируется у людей и должен присутствовать в белках в рационе. Взрослым людям требуется около 20 мг/кг массы тела/сутки. В растениях и микроорганизмах треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через α-аспартил-полуальдегид и гомосерин. Гомосерин подвергается O-фосфорилированию; этот сложный фосфатный эфир подвергается гидролизу одновременно с перемещением группы ОН. Ферменты, участвующие в типичном биосинтезе треонина, включают:

• аспартокиназа;
• β-аспартат полуальдегиддегидрогеназа;
• гомосериндегидрогеназа;
• гомосерин киназа;
• реонинсинтаза.

Метаболизм

Треонин метаболизируется двумя способами:

• У многих животных он превращается в пируват через треониндегидрогеназу. Промежуточное соединение на этом пути может подвергаться тиолизу с КоА с образованием ацетил-КоА и глицина;
• у человека ген треониндегидрогеназы является неактивным псевдогеном, поэтому треонин превращается в α-кетобутират. Механизм первого этапа аналогичен механизму, катализируемому серин-дегидратазой, и реакции серин-треонин-дегидратазы, вероятно, катализируются одним и тем же ферментом.

• Фармакологическая группа

  Белки и аминокислоты